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Folding thermodynamics of peptides

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Detalles del recurso

Marcadores Sociales
Folding thermodynamics of peptides
Id. 20880369
Titulo Folding thermodynamics of peptides
Autor(es) Irbäck, Anders
Mohanty, Sandipan
Localización http://arxiv.org/abs/q-bio/0412007
Biophys. J. 88 (2005) 1560-1569
Versión 1.0
Estado Final
Descripción A simplified interaction potential for protein folding studies at the atomic level is discussed and tested on a set of peptides with about 20 residues each. The test set contains both alpha-helical (Trp cage, Fs) and beta-sheet (GB1p, GB1m2, GB1m3, Betanova, LLM) peptides. The model, which is entirely sequence-based, is able to fold these different peptides for one and the same choice of model parameters. Furthermore, the melting behavior of the peptides is in good quantitative agreement with experimental data. Apparent folded populations obtained using different observables are compared, and are found to be very different for some of the peptides (e.g., Betanova). In other cases (in particular, GB1m2 and GB1m3), the different estimates agree reasonably well, indicating a more two-state-like melting behavior.
Palabras clave Quantitative Biology - Biomolecules
Tipo de recurso Texto Narrativo
Tipo de Interactividad Expositivo
Nivel de Interactividad muy bajo
Audiencia Estudiante
Profesor
Autor
Estructura Atomic
Coste no
Copyright
Requerimientos técnicos Browser: Any
Fecha de contribución 28-mar-2007
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