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Finite size effects on calorimetric cooperativity of two-state proteins

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Finite size effects on calorimetric cooperativity of two-state proteins
Id. 20880370
Titulo Finite size effects on calorimetric cooperativity of two-state proteins
Autor(es) Li, Mai Suan
Klimov, D. K.
Thirumalai, D.
Localización http://arxiv.org/abs/q-bio/0412008
Versión 1.0
Estado Final
Descripción Finite size effects on the calorimetric cooperatity of the folding-unfolding transition in two-state proteins are considered using the Go lattice models with and without side chains. We show that for models without side chains a dimensionless measure of calorimetric cooperativity kappa2 defined as the ratio of the van't Hoff to calorimetric enthalpy does not depend on the number of amino acids N. The average value of kappa2 is about 3/4 which is lower than the experimental value kappa2=1. For models with side chains kappa2 approaches unity as kappa2 \sim N^mu, where exponent mu=0.17. Above the critical chain length Nc =135 these models can mimic the truly all-or-non folding-unfolding transition.
Palabras clave Quantitative Biology - Biomolecules
Tipo de recurso Texto Narrativo
Tipo de Interactividad Expositivo
Nivel de Interactividad muy bajo
Audiencia Estudiante
Profesor
Autor
Estructura Atomic
Coste no
Copyright
Requerimientos técnicos Browser: Any
Fecha de contribución 28-mar-2007
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